RECUPERAÇÃO DE ENZIMAS FIBRINOLÍTICAS E COLAGENOLITÍCAS DE RESÍDUOS DE PEIXES E CAMARí­-ES: FONTE POTENCIAL PARA APLICAÇí-ES BIOMÉDICAS

Autores

  • Vagne de Melo Oliveira Universidade Federal Rural de Pernambuco -  UFRPE, Laboratório de Tecnologia de Produtos Bioativos -  LABTECBIO, Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal -  DMFA / Universidade Federal de Pernambuco -  UFPE, Laboratório de Enzimologia -  LABENZ, Departamento de Bioquí­­mica
  • Caio Rodrigo Dias Assis Universidade Federal de Pernambuco -  UFPE, Laboratório de Enzimologia -  LABENZ, Departamento de Bioquí­­mica http://orcid.org/0000-0001-9441-1959 (não autenticado)
  • Jéssica Costa Silva Universidade Federal Rural de Pernambuco -  UFRPE, Laboratório de Tecnologia de Produtos Bioativos -  LABTECBIO, Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal -  DMFA
  • Quesia Jemima Silva Universidade Federal Rural de Pernambuco -  UFRPE, Laboratório de Tecnologia de Produtos Bioativos -  LABTECBIO, Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal -  DMFA
  • Ranilson de Souza Bezerra Universidade Federal de Pernambuco -  UFPE, Laboratório de Enzimologia -  LABENZ, Departamento de Bioquí­­mica http://orcid.org/0000-0001-6657-3782 (não autenticado)
  • Ana Lúcia Figueiredo Porto Universidade Federal Rural de Pernambuco -  UFRPE, Laboratório de Tecnologia de Produtos Bioativos -  LABTECBIO, Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal -  DMFA http://orcid.org/0000-0001-5561-5158 (não autenticado)

DOI:

https://doi.org/10.20950/1678-2305.2019.45.1.389

Palavras-chave:

subprodutos, colagenase, trombolí­­tica, resí­­duo

Resumo

As indústrias de peixe e camarão geram uma quantidade significativa de subprodutos. Estes subprodutos podem ser utilizados para a extração de enzimas de interesse biomédico, como fibrinolí­­tica e o colagenolí­­tica. Assim, este trabalho teve como objetivo realizar uma triagem de subprodutos de peixes e camarões como fontes de enzimas com atividade fibrinolí­­tica e colagenolí­­tica e caracterizar as propriedades bioquí­­micas do extrato bruto com atividade colagenolí­­tica a partir de resí­­duos de Cichla ocellaris. Enzimas fibrinolí­­ticas foram recuperadas com atividades entre 5,51 ± 0,02 U.mL-1 (Caranx crysos) e 56,16 ± 0,42 U.mL-1 (Litopenaeus vannamei), enquanto enzimas colagenolití­­cas foram detectadas numa variação entre 6,79 ± 0,00 U.mg-1 (Trachurus lathami) e 94,35 ± 0,02 U.mg-1 (C. ocellaris). Após a triagem colagenolí­­tica, a espécie selecionada foi a C. ocellaris, sendo submetida a um pré-aquecimento, o que culminou com um aumento de atividade enzimática de 35.07% (127.44 ± 0.09 U.mg-1). A atividade colagenolí­­tica ótima recuperada de resí­­duos de C. ocellaris foi a 55°C (termoestável entre 25 a 60°) e 7,5 (estável entre 6,5 a 11,5) para avaliações de temperatura e de pH, respectivamente. Os parí­¢metros cinéticos foram determinados, obtendo-se Km de 5,92 mM e Vmax de 294,40 U.mg-1. A enzima recuperada foi sensí­­vel aos í­­ons de Cu2+, Hg2+ e Pb2+, sendo parcialmente inibida por Fluoreto de Fenilmetilsulfonil (PMSF), N-α-tosil-L-lisina clorometil cetona (TLCK) e Benzamidina. Ainda, foi capaz de clivar o colágeno nativo tipo I, o tipo mais desejável pela indústria. Assim, a recuperação de biomoléculas, além de oferecer í­Â  indústria uma fonte alternativa de moléculas ativas, contribui para a redução do impacto ambiental, agregando valor ao produto pesqueiro e proporcionando nova fonte de renda.

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Publicado

2019-02-13

Edição

Seção

Artigo cientí­fico